aminokwasy i białka

 0    77 Datenblatt    PiotrHaduch
mp3 downloaden Drucken spielen überprüfen
 
Frage język polski Antworten język polski
aminokwasy z łańcuchami niepolarnymi
Lernen beginnen
alanina, walina, leucyna, izoleucyna, fenyloalanina, tryptofan, metionina, prolina, glicyna
aminokwasy z łańcuchami polarnymi bez ładunku
Lernen beginnen
seryna, treonina, tyrozyna, cysteina, asparagina i glutamina
aminokwasy z grupą OH i jej funkcja
Lernen beginnen
seryna, treonina i tyrozyna; wiązanie fosforanów i tworzenie wiązań wodorowych
co powstaje z dwóch cząsteczek cysteiny połączonych mostkiem disiarczkowym?
Lernen beginnen
cystyna
czym jest cystyna?
Lernen beginnen
dwie cząsteczki cysteiny połączone mostkiem disiarczkowym
Aminokwasy z łańcuchami kwasowymi
Lernen beginnen
kwas asparaginowy i kwas glutaminowy
Aminokwasy z łańcuchami zasadowymi
Lernen beginnen
lizyna, arginina, histydyna
Dwa nowoodkryte aminokwasy białkowe
Lernen beginnen
selenocysteina i pirololizyna
Gdzie występuje hydroksyprolina
Lernen beginnen
Prawie wyłącznie w kolagenie i elastynie
gdzie występuje hydroksylizyna?
Lernen beginnen
Tylko w kolagenie
Gdzie występuje gamma-karboksyglutaminian?
Lernen beginnen
w białkach osocza uczestniczących w krzepnięciu krwi
Istotne aminokwasy niebiałkowe organizmu człowieka
Lernen beginnen
beta-alanina, ornityna, cytrulina, homocysteina
Jaki aminokwas jest jedynym niebedacym optycznie czynnym?
Lernen beginnen
glicyna
Równanie Hendersona-Hasselbacha
Lernen beginnen
pH = pK + log ([A-]/[HA])
Jak nazywa się równanie pH = pK + log ([A-]/[HA])
Lernen beginnen
Równanie Hendersona-Hasselbacha
Charakterystyka wiązania peptydowego
Lernen beginnen
Wiązanie o cechach wiązania podwójnego w konfiguracji trans (tlen grupy C=O jest po przeciwnej stronie od azotu grupy NH). Dosyć trwałe, rozpada się pod wpływem mocnych kwasów w podwyższonej temperaturze
Końce aminokwasów i od którego zaczyna się nazywanie peptydów?
Lernen beginnen
N-koniec wolna grupa aminowa; C-koniec wolna grupa karboksylowa. Zaczyna się nazywać od aminokwasu końca N
Glutation
Lernen beginnen
tripeptyd, gamma-glutamylocysteinyloglicyna biorący ważny udział w procesach redoks
Glutation utleniony
Lernen beginnen
Pozbawiony jest wodoru z grupy SH cysteiny, tworząc mostek dwusiarczkowy
glutation zredukowany
Lernen beginnen
z wolną grupą SH
Znane peptydy biologicznie aktywne
Lernen beginnen
glutation, kininy, angiotensyna I i II, enkefaliny, endorfiny, oksytocyna i wazopresyna
Kininy
Lernen beginnen
Peptydy biologicznie aktywne: kalidyna(dekapeptyd) i bradykinina (nanopeptyd); rozszerzają naczynia krwionośne i kurczą mięśnie gładkie
angiotensyna I i II
Lernen beginnen
Po odłączeniu dwóch ostatnich aminokwasów angiotensyna I (dekapeptyd) przekształca się w II (oktapeptyd), który kurczy mięśnie gładkie małych naczyń krwionośnych, podnosi ciśnienie, zwiększa siłę skurczów serca, nasila aktywność układu nerwowego
Enkefaliny
Lernen beginnen
Pentapeptydy (met-enkefalina i leu-enkefalina) znajdujące się w mózgu i mające działanie przeciwbólowe
alfa-helisa informacje ogólne
Lernen beginnen
Struktura II rzędowa białek, zwijająca jeden łańcuch peptydowy w helisę utrzymywanymi wiązaniami wodorowymi między grupą CO i NH n aminokwasu i n+4. 3.6 reszty aminokwasowej na obrót, tworzą ją L-aminokwasy i jest ona prawoskrętna
alfa-helisa - co ją stabilizuje i destabilizuje
Lernen beginnen
Stabilizują wiązania wodorowe mięczy wodorem grupy NH i tlenem grupy CO czwartej z kolei reszty aminokwasowej i dodatkowo siły van der Waalsa.
Amfipatyczna helisa alfa
Lernen beginnen
Helisa, w której po jednej stronie reszty aminokwasów mają w grupie R głównie grupy hydrofilowe, a po drugiej hydrofobowe, umożliwiając tworzenie kontaktu między substancjami hydrofobowymi i hydrofilowymi np. jako kanały i pory w bł. komórkowej
beta kartka informacje ogólne
Lernen beginnen
2 lub więcej łańcuchy ułożone wobec siebie równolegle lub antyrównolegle. Łańcuchy zmieniają kierunek o 180stopni i łączą się z sąsiednim poprzez skręt beta z dużą ilością proliny i glicyny
Beta kartka wiązania stabilizujące strukturę
Lernen beginnen
Wiązania wodorowe między tlenem grup CO i wodorem grupy NH SĄSIEDNIEGO łańcucha, siły van der Waalsa
Białko globularne budowa
Lernen beginnen
Jest zbudowane w połowie z łańcuchów alfa helis i beta kartek połączonych pętlami, skrętami, zagięciami i innymi strukturami konformacyjnymi
Co stabilizuje strukturę trzeciorzędową białka
Lernen beginnen
oddziaływania hydrofobowe (niepolarne łańcuchy boczne reszt aminokwasowych kierowane są do wewnątrz białka), wiązanie kowalencyjne mostka disiarczkowego, wiązania wodorowe i jonowe między grupami łańcuchów bocznych (mostki solne)
Domena białkowa
Lernen beginnen
Fragment struktury białka uzyskany przez strukturę trzeciorzędową, umożliwiający mu pełnienie odpowiedniej funkcji
mioglobina
Lernen beginnen
Metaloproteina, składa się z jednego łańcucha polipeptydowego (jest III-rzędowa) głównie z amfipatycznych helis alfa, brak mostków disiarczkowych, są mocne wiązania hydrofobowe, posiada hem z jonem Fe2+, ma silniejsze powinowactwo do O2 niz hemoglobina
lizozym
Lernen beginnen
Białko III rzędowe, w 25% składa się z alfa helisy, występują 4 mostki disiarczkowe i dużo zagięć łańcucha
Czym jest podjednostka?
Lernen beginnen
Monomer, pojedyńczy łańcuch peptydowy białka o wielu łańcuchach
Jakie wiązania stabilizują strukturę IV-rzędową
Lernen beginnen
hydrofobowe, jonowe, wodorowe i czasem mostki disiarczkowe; w kolagenie i elastynie bardzo silne wiązania kowalencyjne między łańcuchami
Hemoglobina
Lernen beginnen
składa się z dwóch łańcuchów alfa i dwóch beta, każdy zawierający cząsteczkę hemu z jonem Fe2+, wiążącym cz. tlenu
Hemoglobina S
Lernen beginnen
zastąpienie kw. glutaminowego waliną, powoduje tworzenie "lepkich miejsc", które przy niskim ciśnieniu parcjalnym tlenu zaczynają się łączyć w długie włókna, które się wytrącają i zniekształcają erytrocyty (anemia sierpowata)
methemoglobina
Lernen beginnen
Hemoglobina, w której jony Fe2+ zostały utlenione do Fe3+ np. przez sulfonamidy, a Fe3+ nie może wiązać tlenu
talasemie
Lernen beginnen
Zaburzenia genetyczne prowadzące do niedoboru lub braku łańcucha alfa lub beta hemoglobiny
Kolagen
Lernen beginnen
potrójna helisa lewoskrętnych polipeptydów skręconych razem w prawo. na jeden obrót przypada 3.3 reszty aminokwasowej. Głównie białka to glicyna, prolina, hydroksyprolina i pochodne lizyny tworzące bardzo mocne wiązania kowalencyjne
Co stabilizuje strukturę kolagenu
Lernen beginnen
Liczne wiązania wodorowe w których biorą udział liczne grupy hydroksylowe hydroksyproliny i hydroksylizyny oraz wiązania kowalencyjne przez pochodne lizyny
Aminokwasy egzogenne
Lernen beginnen
PVT TIM HALL: fenyloalanina, walina, tryptofan, treonina, izoleucyna, metionina, leucyna, lizyna, arginina (*), histydyna (*)
Aminokwasy względnie egzogenne
Lernen beginnen
wytwarzane w wystarczającej ilości u dorosłego, ale nie u osób młodych.; Arginina (wytwarzana z ornityny w cyklu ornitynowym) i histydyna (wytwarzana w przemianach zasad purynowych)
Mieszanina racemiczna
Lernen beginnen
Równomolowa mieszanina aminokwasów szeregu L i D. Nie załamuje światła spolaryzowanego - nieczynna optycznie
punkt Izoelektryczny
Lernen beginnen
Wartość pH, przy której aminokwas staje się jonem obojnaczym, a jego wypadkowy ładunek elektrostatyczny wynosi 0
Co dzieje się ze strukturą białka po jego denaturacji?
Lernen beginnen
Traci strukturę II, III, IV rzędową, niweluje jego aktywność biologiczną, typowo zmniejsza się jego rozpuszczalność, zwiększa lepkość i zwiększa podatność na proteolizę
Jakie wiązania niszczy st. mocznik i guanidyna?
Lernen beginnen
wiązania wodorowe
Jakie wiązania niszczą jony metali ciężkich
Lernen beginnen
mostki disiarczkowe - wiązania kowalencyjne
Jakie wiązania niszczą detergenty i rozpuszczalniki organiczne?
Lernen beginnen
hydrofobowe
Jakie wiązania niszczy wysoka temperatura w białku?
Lernen beginnen
Wiązania wodorowe
Jakie wiązania białka niszczą stężone r-ry kwasów i zasad?
Lernen beginnen
wiązania jonowe i wodorowe
Z jakich łańcuchów składa się HbA1 i jaki jest jej odsetek
Lernen beginnen
2 alfa 2 beta; 90%
Z jakich łańcuchów składa się HbA2 i jaki jest jej odsetek
Lernen beginnen
2 alfa 2 delta; 2-3%
Z jakich łańcuchów składa się HbF i jaki jest jej odsetek
Lernen beginnen
2 alfa 2 gamma; <2%
Z jakich łańcuchów składa się HbA1c i jaki jest jej odsetek
Lernen beginnen
2 alfa 2 beta glikowane; 4-6%
Białka zawierające hem. Na którym stopniu utlenienia jest węgiel?
Lernen beginnen
mioglobina i hemoglobina Fe2+, cytochromy Fe2+/Fe3+, katalaza, peroksydaza Fe3+
Jak nazywa się grupa białek, które: należą do hydrofilowych białek prostych, są syntezowane w wątrobie, posiadają zdolność do wiązania jonów i transportują bilirubinę?
Lernen beginnen
glubuliny
Któa z tych metod nie można rozdzielić białek surowicy krwi? (frakcjonowane wysalanie, elektroforeza na acetylocelulozie, elektroforeza na żelu poliakrylamidowym, wirowanie różnicowe, czy sączenie molekularne na żelu Sephadex?
Lernen beginnen
wirowanie różnicowe
Z jakich łańcuchów składa się HbH i w wyniku czego powstaje?
Lernen beginnen
4 beta (alfa talasemia); mutacji 3 genów kodujących łańcuch alfa Hemoglobiny (alfa-talasemia)
Choroby zmniejszające ryzyko zachorowania na malarię
Lernen beginnen
alfa i beta talasemie, anemia sierpowata
Hemoglobina Bart
Lernen beginnen
Powstaje u płodów w wyniku ciężkiej alfa-talasemii - defektu czterech genów. Posiada 4 łańcuchy gamma;
Co się dzieje z hemoglobiną podczas związania tlenu przez jeden z jonów Fe2+
Lernen beginnen
Histydyna proksymalna (F8) jest pociągnięta, rozrywając mostki solne między końcami C podjednostek hemoglobiny. Powoduje to zmiany w strukturze II, III, IV-rzędowej, dzięki czemu hemoglobina przechodzi z formy T do R która ma większe powinowactwo do tlenu
Czym różni się forma T od R hemoglobiny?
Lernen beginnen
forma T ma małe powinowactwo do tlenu i dużo mostków solnych, a forma R duże powinowactwo i mało mostków
Dlaczego każda kolejna podjednostka hemoglobiny ma coraz większe powinowactwo do tlenu, po jego przyłączeniu do innej podjednostki
Lernen beginnen
Ponieważ spada liczba mostków solnych, potrzebnych do rozerwania, aby przyłączyć tlen
Transport dwutlenku węgla przez krew
Lernen beginnen
15% związane z wolnymi grupami aminowymi podjednostek hemoglobiny, pozostała część jako wodorowęglan HCO3 (większość) albo CO2 fizycznie rozpuszczone w osoczu
Czym różni się HbA2 od HbA1?
Lernen beginnen
HbA2 ma większe powinowactwo do tlenu i jest zbudowane z 2 łańcuchów alfa i 2 delta, a HbA1 mniejsze powinowactwo i 2 alfa 2 beta
Jakie hemoglobiny mają większe powinowactwo do tlenu niż HbA1?
Lernen beginnen
HbA2, HbF, HbH
Tlen, który łączy się z hemoglobiną można określić jako...
Lernen beginnen
ligand; dodatni efektor allosteryczny
proinsulina
Lernen beginnen
Syntezowana w komórkach beta Langerhansa trzustki. Jest prohormonem przekształcanym w insulinę na drodze ograniczonej proteolizy. W trakcie aktywacji uwalnia się peptyd C. Proinsulina wykazuje immunoreaktywność na przeciwciała przeciw insulinie
Insulina
Lernen beginnen
Peptyd zawierający 51 aminokwasów w łańcuchu A (21) i B (30). Posiada 3 mostki disiarczkowe - 2 między łańcuchami i 1 wewnętrzne w łańcuchu A
W jaki aminokwas jest bogata keratyna?
Lernen beginnen
cysteinę
Wysalanie albumin i globulin
Lernen beginnen
Globuliny wysalają się w 50% roztworze siarczanu amonu lub nasyconych roztorach MgSO4/Na2SO4 ; Albuminywysalają się dopiero w nasyconym roztworze siarczanu amonu i nie ulegają wysoleniu MgSO4 i NaCl
Wiązanie peptydowe jest jakim wiązaniem pod względem chemicznym
Lernen beginnen
amidowym
Co destabilizuje alfa-helisę
Lernen beginnen
prolina, glicyna oraz aminokwasy obdarzone ładunkami i obszernymi/rozgałęzionymi łańcuchami bocznymi
stosunek osiowy białek globularnych a fibrylarnych
Lernen beginnen
globularne nie więcej niż 3, a fibrylarne więcej niż10
białka posiadające grupę hemową
Lernen beginnen
mioglobina, hemoglobina, peroksydaza, oksydaza cytochromowa

Sie müssen eingeloggt sein, um einen Kommentar zu schreiben.